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AUTOR: MIGUEL ÁNGEL

UN NUEVO PARADIGMA EN LA FUERZA/HIPERTROFIA: LA TITINA.

Hablar de hipertrofia, fuerza , potencia… sin conocer qué mecanismos modulan y median dentro de la contracción muscular, es querer escribir una novela con un estilógrafo sin tinta.

titina-paradigma
En este artículo desgranaremos de manera sencilla, abreviada y clara, las diferentes enzimas liberadas en la acción muscular. Algunas ya conocidas para los que nos gusta la fisiología del ejercicio, pero otras no tanto…

Planteamos un nuevo prisma o nuevo paradigma… ¡AHORA TE ANIMAMOS A QUE SIGAS LEYENDO!

ANTECEDENTES HISTÓRICOS

Desde que los padres de la contracción, Archibald Vivian Hill y Otto Meyerhof compartieran el Premio Nobel de fisiotitian-novellogía y medicina en 1922 por sus descubrimientos sobre los eventos químicos y mecánicos en la contracción muscular [1] han emergido ineludibles avances, pero como todo en términos de ciencia, han surgido grandes interrogantes.

Repasaremos un pequeño muestrario de cómo han evolucionado y refutado las teorías más actuales a sus predecesoras. Y abordaremos una respuesta enzimática ya conocido por todos/as: “el ciclo de actina-miosina´.

Foto: A. V. Hill. Premio Novel.

En su descripción original “the cross-bridge theory´´o “teoría del puente de cruz´´, (permitirme dicha traducción resumida, la misma, repetiré a lo largo del artículo), Huxley (1957).[2,3 y 4] fue capaz de predecir con precisión las fuerzas de las contracciones concéntricas. Además, “la teoría del puente de cruz´´, también explicó de manera sublime que la fuerza isométrica dependía de la longitud de la fibra y sarcómero (Gordon et al., 1966). Sin embargo, las fuerzas y energía para las contracciones excéntricas (activamente la fase de estiramiento muscular), no fueron detalladas con esa misma claridad. [5]

tetina-modelos
También, los bien conocidos resultados en mejora de la fuerza residual después del estiramiento activo de los músculos (fase excéntrica, de la que hablaremos más adelante),(Abbott y Aubert, 1952; Edman et al., 1982). [6,7]

La mejora de la fuerza residual es una propiedad reconocida del músculo esquelético (Edman et al., 1982). Describe el aumento en la fuerza isométrica de estado estacionario después de un estiramiento muscular activo, en comparación con la correspondiente fuerza de la contracción isométrica de la misma longitud y misma activación que puede tener sobre la misma. [7]

La mejora de fuerza residual no se puede predecir con la “teoría del puente de cruz´´ (Walcott y Herzog, 2008). En este sentido es donde encontramos uno de sus puntos débiles, debido a las variantes que se sufren durante la contracción muscular sobre el tiempo de activación, además de la ubicación y posición de equilibrio del “puente de cruz´´, en relación a su más cercano sitio de fijación con la actina (la conoceremos posteriormente),(Huxley, 1957). [8]

Así, durante más de medio siglo, la mejora de la fuerza residual fue explicada conceptualmente, aunque no numéricamente, con la idea de inestabilidad de sarcómeros. [13]

LA ACTINA Y LA MIOSINA: ACTORES PRINCIPALES

La miosina, una enzima alostérica, que tiene una función de movilidad esencial en el intercambio de energía en la célula y en la biología estructural, conformando una herramienta fundamental dentro de este ciclo motor. [12]

Estas “ATPasas ´´, son activadas por la actina y convierten energía química en trabajo mecánico. [12]

Dentro del ciclo motor (INFOGRAFÍA III), estas enzimas desempeñan papeles esenciales como transportadores moleculares en la célula, además de ser un sistema dinámico o mediador de adherencia de membrana y citoesqueleto.

Estos mediadores de la contracción se unen a los filamentos de actina suponiendo lo que se conoce como la transducción quimio-mecánica que generará fuerza y otras muchas funciones. [12,13]

titina-miosina
La actina controla la liberación secuencial de los productos de hidrólisis de ATP (Pi seguido por ADP). Estos cambios conformacionales son amplificados por una “palanca” que incluye la región del motor, conocido como el “convertidor ´´ y la región de “unión´´ de cadena ligera alargada adyacente. [8,9,12]

Entre sus funciones destacables conocemos: movilidad, forma celular, tráfico vesicular, citocinesis, etcétera.

EL CICLO DE ACORTAMIENTO Y ESTIRAMIENTO MUSCULAR (CEA)

En otros artículos (como el que escribí con anterioridad sobre el entrenamiento pliométrico(EP)), encontraréis una amplia descripción de dicho proceso. Para los que lo desconozcáis por completo, os dejo la siguiente infografía (INFOGRAFÍA 4) , en el que vemos qué sucede en un “squat jump´´ y cómo se desarrolla dicho ciclo.

tetina-ciclo
LA IMPORTANCIA DEL ESTIRAMIENTO O FASE EXCÉNTRICA

La mayoría de estudios clásicos describen sólo el ciclo motor sobre la contracción isométrica y concéntrica. Por tanto no contemplan el “CEA´´.[13]. Pero… ¿qué pasa sobre la fase de estiramiento o fase excéntrica?

Cuando el sarcómero pierde la mitad de superposición de filamentos de actina-miosina, la fuerza pasiva tendría que permanecer constante. Ni qué decir, que esa fuerza pasiva nunca ha sido observada, y aunque lo hubiera sido, todavía no se podrían explicar los resultados por Leonard et al (2010). [10,11]

En un estudio reciente, (Rassier, 2012) el argumento estaba basado en correlaciones observadas de cambios de banda “inducida por estiramiento” con mejora de fuerza residual en los preparativos de una miofibrilla. Aquí, un cambio de banda máximo de aproximadamente 72 μm se asoció con una mayor fuerza de cerca de 55%. [14]

Desde la aparición de “la teoría del puente de cruz´´, la propiedades de los músculos activamente estirados podrían no ser predichos correctamente (Huxley, 1957).

Si la longitud del sarcómero aumenta con los estiramientos (contracción excéntrica), no se ha aclarado de forma sistemática, pero resultados y hallazgos aislados de estudios sin relación sugieren que, después del estiramiento muscular activo el sarcómero es más estable (Edman et al., 1982).

Por eso, la importancia de observar la longitud de la contracción muscular en todos los niveles estructurales.

Lo que diferentes estudios describen es la aparición de una fuerza residual al realizarse la contracción excéntrica. Pero … ¿qué conocemos sobre esa fuerza residual?

La evidencia acumulada durante la última década sugiere que la proteína estructural titina hace que mejore la fuerza pasiva (Herzog et al., 2006). La idea era que la titina actúa como un resorte molecular en la región banda de sarcómeros, altera su rigidez cuando un músculo está activado. Se conocen dos maneras de alterar la rigidez[8,10,11 y 13]:

1. Cambiando sus propiedades de los materiales.

2. Cambiando su longitud libre del resorte.

titina-motor

Resultados recientes apoyan la idea de que estos mecanismos están en los músculos que se extendían activamente (contracción excéntrica).

La obra clásica de Tim Leonard supuso el primer trabajo publicado sobre mejora de la fuerza en una preparación de sarcómero (Leonard et al., 2010). En ese estudio, 10 sarcómeros individuales fueron aislados, se extendía desde longitud óptima (2.4 μm) a una longitud de 3,4 μm, y en comparación con las fuerzas del estado de equilibrio obtenidas para las contracciones isométricas puramente. La mejora de la fuerza fue de 190% en promedio y las fuerzas mayor excedieron las fuerzas puramente isométricas en longitud óptima por un promedio de 37%. [10,11]

La Titina cumple el objetivo de aumentar su rigidez sobre activación muscular a través del calcio y el enlace a sitios especializados (Labeit et al., 2003; Joumaa et al., 2007). Labeit et al (2003) identificó la región rica de glutamato del llamado segmento PEVK de titina como un enlace de unión para el calcio. Duvall et al., (2012) demostró que el calcio se une a dominios específicos de la inmunoglobulina (Ig) de titina y esta unión consigue que la titina mejore la rigidez. [9]

Leonard y Herzog (2010) demostraron que sarcómeros estirados activamente y miofibrillas produjeron cerca de las 3 – 4 veces más fuerzas que las miofibrillas pasivamente estiradas en regiones donde la superposición de filamentos de actina-miosina se había perdido, y así fuerzas activas eran cero. Del mismo modo, resultados tempranos en los segmentos de titina etiquetados en las miofibrillas. [10,11]

Estos resultados señalan a la titina como una proteína capaz de regular la fuerza en la contracción del músculo; específicamente en las contracciones excéntricas y la fuerza se en la que se observaba aumentada. [13]

La sustitución propuesta de los filamentos (actina y miosina) con un tercer filamento (actina, miosina y titina). La titina proporciona estabilidad de sarcómeros en la rama descendente de la relación fuerza-longitud y filamentos de miosina en el centro del sarcómero. Cuando se elimina la titina, se pierde toda fuerza pasiva y activa la transmisión a través de sarcómeros (Leonard y Herzog, 2010).

PUNTOS CLAVE (Leonard y Herzog, 2010), [10,11,13] :

1. La titina aumenta la fuerza cuando existe una disminución en la fuerza de la actina-miosina, proporcionando así un mecanismo de prevención de daños en los músculos estirados activamente en su máxima longitud.

2. La titina proporciona estabilidad de sarcómeros en la rama descendente en la relación fuerza-longitud y filamentos de miosina en el centro del sarcómero.

3. Cuando se elimina la titina, se pierde toda fuerza pasiva y activa de la transmisión a través de los sarcómeros.

CONCLUSIONES

La titina y el estiramiento o fase excéntrica dentro de la contracción del músculo esquelético tendrá una amplia relevancia tanto a nivel de rendimiento, como en la fuerza y prevención de nuestros tejidos blandos y sistema músculo esquelético.

Con este artículo comenzamos una línea de trabajo sobre la contracción muscular y la contracción excéntrica, una gran desconocida hasta hace tan sólo unos años.

Como siempre os animamos a plantear vuestras propias reflexiones y ante todo a “SER MOVIMIENTO´´.

BIBLIOGRAFÍA

1. Hill, A.V. (1965). Trails and trials in physiology. a bibliography, 1909-1964; with reviews of certain topics and methods and a reconnaissance for further research. Arnold, London.

2. Huxley AF, Niedergerke R. Structural changes in muscle during contraction; interference microscopy of living muscle fibres. Nature. 1954;173:971–3. [PubMed]

3. Huxley H, Hanson J. Changes in the cross-striations of muscle during contraction and stretch and their structural interpretation. Nature. 1954;173:973–6. [PubMed]

4. Huxley HE. The mechanism of muscular contraction. Science. 1969;164:1356–1365. [PubMed]

5. Gordon A. M., Huxley A. F., Julian F. J. (1966). The variation in isometric tension with sarcomere length in vertebrate muscle fibres. J. Physiol. 184, 170–192. 10.1113/jphysiol.1966.sp007909

6. Abbott B. C., Aubert X. M. (1952). The force exerted by active striated muscle during and after change of length. J. Physiol. 117, 77–86. [PMC free article] [PubMed]

7. Edman K. A. P., Elzinga G., Noble M. I. M. (1982). Residual force enhancement after stretch of contracting frog single muscle fibers. J. Gen. Physiol. 80, 769–784. 10.1085/jgp.80.5.769

8. Walcott S., Herzog W. (2008). Modeling residual force enhancement with generic cross-bridge models. Math. Biosci. 216, 172–186. 10.1016/j.mbs.2008.10.005 [PubMed] [Cross Ref]

9. Labeit D., Watanabe K., Witt C., Fujita H., Wu Y., Lahmers S., et al. . (2003). Calcium-dependent molecular spring elements in the giant protein titin. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100, 13716–13721. 10.1073/pnas.2235652100

10. Leonard T. R., Duvall M., Herzog W. (2010). Force enhancement following stretch in a single sarcomere. Am. J. Physiol. Cell. Physiol. 299, C1398–C1401.10.1152/ajpcell.00222.2010

11. Leonard T. R., Herzog W. (2010). Regulation of muscle force in the absence of actin-myosin based cross-bridge interaction. Am. J. Physiol. Cell. Physiol. 299, C14–C20.

12. Llinas, P., Pylypenko, O., Isabet, T., Mukherjea, M., Sweeney, H. L., & Houdusse, A. M. (2012). How myosin motors power cellular functions–an exciting journey from structure to function. FEBS Journal, 279(4), 551-562.

13. Herzog, W., Powers, K., Johnston, K., & DuVall, M. (2015). A New Paradigm
for Muscle Contraction. Name: Frontiers in Physiology, 6, 110.

14. Rassier D. E. (2012). Residual force enhancement in skeletal muscles: one sarcomere after the other. J. Muscle Res. Cell. Motil. 33, 155–165. 10.1007/s10974-012-9308-7

  1. 28 diciembre, 2015

    Excelente articulo. No tenia ni idea de la importancia de la Titina

  2. 7 enero, 2016

    Gracias por toda la información detallada.

  3. 17 enero, 2016

    Muy interesante, gracias.

  4. 29 junio, 2016

    Yo tengo una mutación del gen TTN y me falta titina. Esto me ha producido un miocardiopatia dilatado y un tipo de distrofia muscular. Saben si exsiste algun tratamiento para reponer titina

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