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AUTOR :ÓSCAR GIL

Twitter: @Oscargil_ogb

BLOG: wns-revolution.com

Este artículo tratará las proteínas desde varios ángulos, intentaremos otorgarle la importancia que se merece, definiendo por ejemplo el concepto de aminoácido (incluído aminograma), estructura proteica o biodisponibilidad. Abordaremos temas como los grados estructurales de las proteínas, las funciones de las mismas y su inclusión en nuestra dieta.

En el peor de los casos, terminarás de leer el artículo siendo más sabio y habiendo derrochado 5 min de tu tiempo. En el mejor, no solo adquirirás estos conocimientos, sino que serás capaz de aplicarlos en ti mismo/a y mejorar tu dieta.

El conocimiento es virtud.

Comencemos:

¿Qué es una proteína?

Lo más lógico es empezar comentando sobre qué vamos a hablar. Bien, las proteínas son biomoléculas compuestas por Carbono, Hidrógeno, Oxígeno y Nitrógeno. La gran mayoría de ellas también contiene S (La razón será expuesta más adelante).

Una proteína (o prótido) es una unión de aminoácidos secuenciados y unidos por enlaces peptídicos (los cuales se verán más adelante).

            Desde que ha empezado el artículo aún no he pillado nada…

Paciencia… Que ahora entramos en materia.

Lo primero, y aunque no hablaré más de la cuenta aquí de ello, comentar que la vida se conforma por ciertos elementos bioquímicos. Los más abundantes son el Carbono, el Hidrógeno, el Oxígeno y el Nitrógeno. También pueden ser considerados bioelementos primarios el Fósforo y Azufre.

Lo segundo, como ya comenté antes, una proteína no es ni más ni menos que una unión de aminoácidos, y como es pertinente ahora… veamos qué es un aminoácido:

¿Qué es un aminoácido?

A grosso modo, diremos que los aminoácidos son los componentes moleculares más sencillos de las proteínas, por lo que si hidrolizamos (“deshacemos”) una proteína, el producto resultante son dichos aminoácidos. De estas moléculas sencillas, se distinguen tan solo 20 de ellas en la inmensa mayoría de los seres vivos. Los aminoácidos se clasifican en esenciales y no esenciales, esto significa, los aminoácidos no esenciales son aquellos que el cuerpo humano es capaz de sintetizar, los aminoácidos ESENCIALES son aquellos IMPOSIBLES de sintetizar mediante nuestro organismo, por lo que SOLO SE OBTIENEN MEDIANTE SU INGESTIÓN.

Clasificación según esenciales y no esenciales:

•     Esenciales: Fenilalanina, Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Treonina, Triptófano, Valina y Arginina*.

•     No esenciales: Alanina, Arginina, Aspartato, Asparagina, Cisteína, Glutamato, Glutamina, Glicina, Prolina, Serina y Tirosina.

* La Arginina es considerada esencial en sujetos aún no desarrollados, aunque sí se lleva a cabo su síntesis en el organismo, ésta es insuficiente en edades de crecimiento, pues su requerimiento es mayor que su aporte mediante la síntesis propia.

Concepto de Aminograma: El Aminograma es el desglose de la proporción y cantidad de aminoácidos que contiene una proteína.

Es decir, una proteína son aminoácidos unidos, ¿no?

Por supuesto que no. El ser humano es complejísimo, las proteínas están constituidas por largas cadenas polipeptídicas (un péptido es la unión entre dos o más aminoácidos), pero a su vez, estas cadenas peptídicas se estructuran en diferentes grados, los cuales analizamos a continuación detenidamente.

La estructura proteica:

Estructura primaria (Secuenciación de AA y enlace peptídico):

Esta estructura hace referencia a la secuencia del aminograma, o dicho de otra manera, al orden en el que se disponen los aminoácidos. La secuenciación de estos proporcionará una u otra función a la proteína resultante.

Paremos un momento a pensar, hay 20 aminoácidos diferentes, con que uno varíe su lugar, dará lugar a una proteína diferente… Lo que te dice el cerebro es cierto, dado este factor, habrá miles de proteínas distintas, por lo que están dotadas de una alta ESPECIFICIDAD.

Enlace peptídico:

Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos, estos enlaces se producen cuando (dicho sin entrar en detalle) un aminoácido se une a otro por una parte fija que nunca cambia. Este fenómeno desprende una molécula de agua por cada formación de un nuevo enlace, para verlo más gráficamente, recurriremos a la siguiente imagen:

Enlace peptídico

IMG 1: Como podemos ver en la imagen, se demuestra lo dicho anteriormente, para poderse unir sendos aminoácidos por su carbono (grupo carboxilo) y por su nitrógeno (grupo amino) se desprenden de un oxígeno y dos hidrógenos, por lo que el producto de la unión es un dipéptido y una molécula de agua.

Estructura secundaria (Estructura helicoidal de enlaces peptídicos):

En cuanto a la estructura secundaria, observamos que la cadena polipeptídica adopta una organización tridimensional en el espacio. Esta estructura es de carácter helicoidal y la razón de este fenómeno es que entre los aminoácidos que conforman la cadena, existen unos enlaces conocidos como enlaces o puentes de hidrógeno. Procedamos a ver de qué se tratan dichos enlaces:

Puente de hidrógeno:

El puente de hidrógeno es uno de los tipos de enlace que más se repite en la estructura de una proteína. Su función radica en estabilizar la conformación de la cadena peptídica. El enlace se produce entre dos “partes” (grupos -CO- y -NH-) de dos aminoácidos. Para entender todo esto, recurriremos de nuevo a una imagen, que nos será de utilidad:

Puente de hidrógeno

IMG 2: En la imagen, distinguimos perfectamente lo dicho, si nos fijamos, apreciamos unas flechas rojas, dichas flechas representan la ubicación de los puentes de hidrógeno, establecidos como se puede observar entre el grupo -CH- y el -NH- de dos aminoácidos cualesquiera. Lo que este enlace supone, como ya habremos supuesto, es que se reduce la energía libre de la cadena polipeptídica y ésta adopta un primer grado de estabilidad y rigidez.

Estructura terciaria (Malla tridimensional de cadenas polipeptídicas):

Hasta el momento, respecto a las dos primeras estructuras, tenemos una cadena polipeptídica de aminoácidos dispuesta, primeramente, de forma lineal con estos aminoácidos conectados por enlaces peptídicos; y en segundo lugar, esta supuesta cadena posicionada en estructura helicoidal y estabilizada por puentes de hidrógeno entre muchos de sus aminoácidos. Bien, pues después adquirida ya esas dos primeras estructuras hay una muy mala noticia, LA PROTEÍNA TODAVÍA NO ES FUNCIONAL, es decir, no solo no tendrá funciones específicas (de las que hablaremos más tarde) sino que no podrá ser empleada como unidad estructural para construir tejidos.

Aquí es donde entra en juego la tercera de las estructuras proteicas, y es que una vez existe ya una cadena polipeptídica dispuesta helicoidalmente, da comienzo un proceso conocido como “plegamiento proteico”. Este proceso dota a la proteína de disposiciones únicas y FUNCIONALES, por lo que, a partir de este punto, nuestra pequeña proteína ya está lista para servir en su labor. Ilustrando el documento y nuestras mentes de nuevo:

Malla tridimensional de cadenas polipeptídicas

IMG 3: En esta imagen es posible apreciar una proteína en su estructura terciaria, pues ya se encuentra en forma de cadena polipeptídica dispuesta helicoidalmente con pliegues varios, ésta misma podría ser una proteína real dotada de funcionalidad.

Enlace disulfuro (Enlace entre Cisteínas):

El enlace disulfuro es una interacción entre dos aminoácidos mediante una “parte” (grupo tiol/-SH-) que SOLO SE HALLA* en uno de los 20 aminoácidos presentes en el organismo. Este enlace solo aparece entre dos Cisteínas. Es tan importante puesto que es casi 17 veces más fuerte que un puente de hidrógeno (igual de fuerte que un enlace peptídico), por lo que aporta una solidez y estabilidad más que importante en la estructura terciaria, y también, como más tarde veremos, en la cuaternaria.

*También se halla en el aminoácido Metionina, pero debido a que existe un grupo metilo -CH4- enlazado por un enlace covalente muy fuerte, no puede ser liberado para formarse un puente disulfuro entre los azufres más interiores. En cambio en la Cisteína el único elemento que acompaña al azufre es un hidrógeno, por lo que es sumamente fácil desprenderse de él con el fin de formar un puente disulfuro con otra Cisteína que se haya desprendido de su hidrógeno.

Metionina:

Metionina

IMG 4: Un aminoácido de Metionina en el que se aprecia la presencia del grupo metilo precedido del S. El enlace entre ambos es un enlace covalente, por lo que el requerimiento energético para romperlo es de 75kcal/mol (Ver pie de foto IMG 5). Al ser un requerimiento tan extremadamente alto, la Metionina es incapaz de formar puentes disulfuro pese a tener azufre en su composición.

enlaces que estabilizan la estructura terciaria

IMG 5: Como podemos observar, se cumple lo anterior, los enlaces o puentes disulfuro únicamente se presentan entre dos Cisteínas. Como curiosidad, apreciamos también otros enlaces que estabilizan la estructura terciaria; para los curiosos también, aquí os muestro una tabla con la fuerza de la que está dotado cada tipo de enlace:

Orden descendente según fuerza (kcal/mol):

1.- Enlaces covalentes (enlaces peptídicos y puentes disulfuro): 75 kcal/mol.

2.- Iónico o salínico (fuerzas electrostáticas): 40 kcal/mol.

3.- Puentes de Hidrógeno: 4,5 kcal/mol.

4.- Interacciones hidrofóbicas: 1,75 kcal/mol.

Estructura cuaternaria (Posible formación de un multímero):

Una vez la proteína ya ha alcanzado su grado funcional y ya ha efectuado el plegamiento, existen dos posibilidades:

1.- Se trata de una proteína monomérica (ver concepto más abajo) y carece de estructura cuaternaria, por lo que permanece como se muestra en la imagen nº 3 (más arriba).

2.- Se trata de una proteína oligomérica y, por tanto, se unen varios monómeros proteicos, como el de la imagen nº 3, y conforman un oligómero con una determinada función. Este tipo de proteínas son más complejas y avanzadas que las monoméricas.

Concepto monómero y multímero (oligómero):

Podemos denominar monómero a la unidad básica y estructural de un conjunto mayor, multímero, compuesto por dichas subunidades. Por ejemplo:

En la estructura primaria, el monómero es el aminoácido, y el multímero es la cadena peptídica compuesta por éstos.

En la estructura cuaternaria, el monómero es la proteína en su estructura terciaria, y el multímero es la unión de varias de estas estructuras terciarias.

Concepto oligómero: Cuando un multímero se compone de muy pocos monómeros es posible denominarlo oligómero. Como hay muchos aminoácidos en la cadena peptídica, ésta es un multímero, sin embargo, como hay pocas subunidades de estructura terciaria en la estructura cuaternaria, ésta se denomina oligómero. (Siendo más precisos, si está formada por dos subunidades, dímero; por tres, trímero, etc…).

Resumen gráfico:

Aquí vemos la composición estructural de una proteína en su totalidad, desde la cadena polipeptídica hasta el oligómero proteico:

cadena polipeptídica

IMG 6: Los rectángulos morados que se aprecian en la estructura terciaria y cuaternaria son puentes disulfuro. En la estructura terciaria establecidos entre Cisteínas de la misma cadena peptídica, en la cuaternaria, establecidos entre las diferentes cadenas peptídicas de cada monómero. Por lo que es de entender la gran importancia que suponen estos puentes disulfuro (y por ende la Cisteína), tanto para aportar rigidez a una cadena peptídica, como para conformar la estructura cuaternaria.

Funciones de las proteínas

Función activa (Especificidad y unión al ligando):

Dicho en general, “función activa” es una referencia a que desempeñan funciones ESPECÍFICAS en nuestro organismo, resalto específicas en alusión a lo que dije anteriormente en el apartado de estructuras proteicas en el subapartado de la primera de ellas:

“Paremos un momento a pensar, hay 20 aminoácidos diferentes, con que uno varíe su lugar, dará lugar a una proteína diferente… Lo que te dice el cerebro es cierto, dado este factor, habrá miles de proteínas distintas, por lo que están dotadas de una alta ESPECIFICIDAD.”

Por lo que debido a la alta DIVERSIDAD de proteínas, hay una alta ESPECIFICIDAD en éstas.

No obstante, las proteínas activas siempre deben ir unidas a otra sustancia, denominada “ligando”.

Enzimas:

Las enzimas son moléculas orgánicas que catalizan una reacción química. Esto significa que disminuyen la energía de activación de una reacción química, o dicho de otra manera, disminuyen la energía necesaria a aportar por el organismo para llevar a cabo una determinada reacción. Su ligando es conocido como “sustrato”, es decir, una enzima es una proteína más un sustrato.

Reguladoras:

Aquí distinguimos dos grupos:

Proteína + ligando (sustancia cualquiera):

Por ejemplo, un receptor hormonal, el cual al unirse a una hormona (el ligando) desencadena un conjunto de reacciones celulares.

Proteína + Proteína:

Ejemplo de ello en el caso concreto anterior de las hormonas podría ser cuando una proteína activa se une a una hormona de carácter proteico (Insulina, somatotropina/GH, paratiroidea… etc).

Transportadoras:

En este caso, la proteína se une REVERSIBLEMENTE al ligando, lo transporta de un lugar a otro y se desvincula de él. Como ejemplos tenemos la hemoglobina o la hemocianina (las cuales transportan el oxígeno sanguíneo).

Contráctiles:

Cuando una proteína contráctil se une a su ligando experimenta un cambio de conformación que supone el acortamiento o alargamiento del órgano u orgánulo en el que se encuentre. Ejemplo muy claro de ello es la miosina que se halla en nuestras fibras musculares (responsable, junto a la Actina, de llevar a cabo la acción de contraer o relajar un músculo).

Inmunoglobulinas:

Las inmunoglobulinas son proteínas de defensa que realizan principalmente tres funciones:

Neutralización:

La inmunoglobulina se une a un ligando determinado e impide que un patógeno penetre en una célula de nuestro organismo.

Opsonización:

La inmunoglobulina actúa de forma “kamikaze” adoptando como ligando, de forma IRREVERSIBLE un patógeno, una vez se ha unido a él éste queda bloqueado y no puede ejercer su función.

Lisis:

La inmunoglobulina se une a un ligando determinado y destruye (literalmente) el patógeno designado, descomponiéndolo y tornándolo no funcional.

Función de reserva:

Las proteínas de reserva constituyen un almacén de aminoácidos que el cuerpo emplea en el crecimiento y la reparación de estructuras. Ejemplos de éstas son la lactoalbúmina, la ovoalbúmina o las albúminas de las semillas.

Función estructural:

Dichas proteínas contribuyen fijando la forma, es decir, dan rigidez y conforman todos los tejidos de nuestro organismo, desde tendones hasta músculos y estructuras rígidas externas como el pelo o las uñas. En este grupo se encuentran la mayoría de las proteínas, como el colágeno de los tendones y la piel o la miosina y la actina que se hallan en nuestros músculos esqueléticos.

Ingestión, digestión y absorción

Digestión y absorción (Proceso enzimático y biosíntesis):

El proceso de digestión y absorción proteico se caracteriza principalmente porque cuando la proteína es ingerida, ésta necesita ser hidrolizada por enzimas (el grupo de enzimas encargadas de esta tarea es conocido como “proteasas”).

Cuando la proteína es hidrolizada por las proteasas sufre un proceso contrario a su formación denominado desnaturalización (pérdida de su estructura terciaria) y más tarde hidrólisis (conversión de la proteína en oligopéptidos).

Ésto, simple y llanamente quiere decir que la proteína va perdiendo grados estructurales consecutivamente*, es decir, pasa de la estructura cuaternaria a la terciaria, seguidamente a la secundaria y finaliza convirtiéndose en oligopéptidos que son fácilmente asimilados por las células de las mucosas intestinales.

*Al tiempo que pierde grados estructurales pierde su función biológica. Esto quiere decir que pasa a ser simples péptidos que, una vez asimilados, servirán para reconstruir más tarde en nuestro propio organismo una nueva proteína con una nueva función.

Como siempre hacemos, ilustraremos el apartado para facilitar su comprensión:

Digestión y absorción

IMG 7: En esta imagen concretamente se hace referencia a la degradación de la proteína ubiquitina (proteína reguladora por cierto). A grosso modo, apreciamos como al principio tenemos una ubiquitina, y mediante ciertos procesos enzimáticos que no explicaré aquí (no nos atañe) se obtienen finalmente los oligopéptidos anteriormente comentados, que servirán como unidad para conformar nuestras propias y únicas proteínas a partir de ellos.

Ingestión (Fuentes proteicas):

Y aquí comentaremos las fuentes mediante las cuales podemos obtener proteínas de calidad que sirvan a nuestros fines y a nuestra salud.

Proteínas animales:

Lo primero de todo, las proteínas animales tienen un aminograma completo (ver concepto en el apartado “¿Qué es un Aminoácido?”). Es decir, no solo contienen TODOS los aminoácidos esenciales, sino que contienen muchos otros no esenciales, por lo que las fuentes proteicas de mayor calidad son sin duda alguna las animales, como podemos ver en la siguiente imagen:

Proteínas animales

IMG 8: Como se aprecia, todas son fuentes de procedencia animal, y todas ellas poseen todos los aminoácidos esenciales y otros muchos no esenciales.

Proteínas vegetales:

Las proteínas que no son de origen animal, en cambio, tienen un aminograma incompleto, al que le faltan aminoácidos esenciales y por supuesto no esenciales. No obstante, no significa que si no ingieres productos animales carezcas de todas las posibilidades y funciones descritas anteriormente debido a que no tienes proteínas. Esto lo comentaré ahora mismo, pero ahora, vamos con fuentes de proteína vegetal:

Proteínas vegetales

proteinas vegetales semillas

IMG 9: En primer lugar, por su alto contenido en proteínas, tenemos los frutos secos (también semillas aunque no aparezcan en la foto).

IMG 10: En segundo lugar, también con muchas proteínas (solo que al comerlas hervidas se reduce el porcentaje drásticamente) se encuentran las leguminosas.

proteinas vegetales cereales

IMG 11: Y por último, aquí tenemos los cereales, los cuales contienen una cantidad pobre en proteínas, y no solo esto, sino que las que contienen poseen pocos e incluso ningún aminoácido.

Divide y vencerás, pero no en este caso:

Antes que nada, si has leído ya todo lo demás y te estás preguntando el porqué de este artículo… deja que te aclare que todo el artículo tiene un fin, y es que sepamos apreciar la proteína no como “lo que hay que comer para crecer” sino como la compleja biomolécula que es, con todas sus funciones. Es por esto que no debemos descuidar nuestra dieta, no solo si queremos progresar en el gimnasio, sino si queremos gozar de buena salud y de una calidad de vida apta para nuestro organismo.

Dicho lo dicho, ¿Cómo sobreviven un vegano sin productos animales y sin proteínas “completas”…? Muy sencillo:

Veamos, las legumbres tienen ciertos aminoácidos esenciales, y el arroz por ejemplo otros, por lo que si combinamos arroz con legumbres obtenemos un plato con un aminograma muy completo, pero no queda así; los frutos secos, muy ricos en proteínas, pueden ser añadidos al plato enriqueciendo la CANTIDAD y la CALIDAD de las proteínas del mismo (adoptando éste un aminograma similar al de un huevo o un filete de res).

Cualquier mente hábil estará pensando ahora todas las combinaciones posibles entre unos y otros alimentos, y para facilitar la tarea, dejaré aquí una lista que hice algún tiempo y que me fue bastante útil en su momento:

ORDEN ASCENDENTE (Más bajo=Mejor aminograma)

* Cereales integrales + lácteos (Fácil en el desayuno… Avena con leche o muesli con leche).

* Cereales integrales + huevos (Bastante fácil y versátil, arroz integral con huevo y verduras).

* Cereales integrales + frutos secos y semillas + lácteos (Muy bueno también para desayunos y/o meriendas, avena con nueces con leche por ejemplo, o también muesli con avellanas y leche).

* Cereales integrales + carnes (Muy habitual en muchas comidas, pasta o arroz integral con carne MAGRA (pollo, pavo, ternera… etc), no se incluyen carnes manufacturadas (hamburguesas, carne picada, etc…).

* Cereales integrales + huevos + frutos secos y semillas (Rápido, sencillo, bueno y sano… Arroz blanco con tomate natural, huevo y almendras (en buena cantidad).

* Cereales integrales + legumbres (Hay mucha variedad, arroz con lentejas, arroz con garbanzos (añade verduras)… Y para verano, ensalada de pasta con alubias… Y hay muchas más combinaciones, pruébalas todas.

* Cereales integrales + carnes + huevos (Muy fácil de hacer a partir de los cereales integrales con carne, tan solo añade huevos en el microondas por ejemplo y listo, no escatimes con el huevo).

* Cereales integrales + huevo + frutos secos y semillas + lácteos (Pasta con nueces, almendras, verduras varias, huevos y queso rallado gratinado. Recuerda, no escatimes ni en huevos ni en queso ni en frutos secos).

* Cereales integrales + legumbres + huevos (Tan solo debes añadir huevos al microondas como antes a un arroz con garbanzos o con lentejas por ejemplo).

* Cereales integrales + legumbres + carnes (Haz una pata de pollo magra al horno con verduras y añádela a un plato de arroz con garbanzos).

* Cereales integrales + legumbres + carnes + huevos (Aunque te parezca mucho mezcladillo, tan solo debes añadir huevos al microondas a la combinación anterior).

* Cereales integrales + legumbres + carnes + huevos + frutos secos y semillas (Lo mismo que antes, confita el pollo con unos cacahuetes o almendras, (generosamente) y añade los huevos al micro).

Anexo: Biodisponibilidad

Para cerrar y despedir el artículo quiero aclarar cierto término, y es que la biodisponibilidad de una proteína hace referencia simplemente al PORCENTAJE de la misma que es asimilado por el organismo. Efectivamente, por desgracia, no toda la proteína que comemos nos es útil, y acabo dejando esta tabla con la biodisponibilidad proteica de ciertos alimentos muy frecuentes en nuestra dieta:

Biodisponibilidad

IMG 12 (Valores en referencia de la biodisponibilidad del huevo como 100). Como es posible observar, la biodisponibilidad de los alimentos de origen animal es mayor que la de los de origen vegetal. Por lo que los veganos deben ingerir cantidades superiores a las que un ser humano omnívoro debería optar para cubrir sus necesidades proteicas. Lo que, no siendo fácil, es viable manteniendo estrictos controles en la dieta.

BIBLIOGRAFÍA:

•     Melo Virginia, Cuamatzi Oscar. Bioquímica de los Procesos metabólicos. Segunda Edición. 2da reimpresión 2008.

•     Armando Santos Moreno. Química y Bioquímica de los alimentos.

•     T. P. Coultate. Manual de Química y Bioquímica de los Alimentos. 2a Edición. Editorial España Acribia S. A 1996.

•     Biología Molecular de la Célula. Alberts y col. Edit. Omega. España (2004).

•     Mariano García Gregorio, Josep Furió Egea y Mª Ángeles García Papí, Ecir editorial. Biología.

•     Feduchi, E. – Romero, C. – Yáñez, E. – Blasco, I. – García-Hoz, C. Bioquímica, Conceptos esenciales.

•     McKee, T. – McKee, J. Bioquímica, las bases moleculares de la vida.

•     Institute of Medicine (US) Committee on Military Nutrition Research. The Role of Protein and Amino Acids in Sustaining and Enhancing Performance.

•     Institute of Medicine (US) Committee on Military Nutrition Research; Marriott BM, editor.

•     F. CHAPEVILLE; A. L. HAENNI. Biosíntesis de Proteínas.

  1. 23 septiembre, 2014

    Impresionante.

  2. 23 septiembre, 2014

    Madre de dios

  3. 23 septiembre, 2014

    ola sera que pueden explicarme algo sobre los aminoacidos pero como suplemento osea los Bcaa.. que ven por capsulas

  4. 24 septiembre, 2014

    muy bien explicado comunmente este tipo de materia se explica usando tecnicismo que de verdad cuesta entenderla ,tu al explicar estos conceptos claves se comprende mucho mejor , saludos

  5. 24 septiembre, 2014

    He decidido volver a la universidad aunque solo sea para estudiar lo suficiente como para poder entender las tesis encubiertas que aquí algunos llaman artículos, vaya tela. Esto cada día se va más de las manos. Pero a verla proteína cuando me la tomo, antes o después de entrenar!!! Mas info útil y menos batallas.

  6. 24 septiembre, 2014

    Roy, eso ya está explicado. Que tu quieras quedarte en “cuando tomar la proteína”, no quiere decir que otros no quieran profundizar más.

    La información es útil para el que la sabe aprovechar.

    Se sube un artículo al día, buenas ganas de quejarse.

  7. 24 septiembre, 2014

    Xplosivo tu canal es estupendo y tu futuro libro esta ya pagado pero no me digas que una biblia sobre el enlace peptidico es útil porque no cuela. Tu web no esta al nivel del resto de tu trabajo, ni por asomo y la falta de enfoque siempre pasa factura. Los únicos artículos con un nivel racional de contenidos son los firmados por Victor, cuya web esta a un nivel muy superior.
    Yo no “trato de quedarme ahí” como si fuese un tontito. Que te ha molestado el trolleo lo entiendo pero es una verdad como un templo.

  8. 24 septiembre, 2014

    Buenas Oscar,

    pedazo de artículo, quería comentarte una cosa: en la imagen 7, ¿te refieres a la degradación de la proteína ubiquitina? Si no me equivoco, esa imagen representa la unión de ubiquitinas a una proteína sustrato, la cual será reconocida por el proteosoma y será ella la que se degrade (no la ubiquitina).

    Un saludo,

    Alberto.

  9. 24 septiembre, 2014

    Roy, si no quieres leer el artículo nadie te obliga, pero la información que contiene es útil y muy importante para por ejemplo comprender más la fisiología y la nutrición… casualmente relacionadas con el deporte y la dieta (ahí tienes el enfoque).

  10. 24 septiembre, 2014

    La madre de dios… esto sí que es trabajo! Es de agradecer y felicitar. Completísimo Oscar. No se puede pedir más!

  11. 27 septiembre, 2014

    Agradezco todos los comentarios en los que decís que el artículo os ha gustado, efectivamente llevó su trabajo… 🙂

    Hola Alberto, igualmente agradezco tu comentario porqué me da que al estar en otro idioma y haber tantas imágenes no me di cuenta de que realmente lo que ahí aparece es el proceso de marcado de una proteína sustrato mediante ubiquitinas y posteriormente la degradación por la proteosoma, dejando libres por cierto (que en la imagen no aparece) las ubiquitinas empleadas, pudiendo ser reutilizadas para el marcaje de otra proteína.

    Siempre es un placer mejorar la información que expongo mediante comentarios como estos, muchas gracias!

    En cuanto al tema de la información Roy, mira, yo sé que este artículo es más profundo que muchos otros, la mayoría de hecho, pero creo que lo que caracteriza a David es precisamente que da cabida a todo tipo de información, tenga ésta carácter más científico o no. Por mi parte, publicaré ambos tipos de artículos, aunque reconozco que en los que se profundiza hay que trabajar el quíntuple, para inentar reducir al máximo los errores (de nuevo, gracias Alberto, jajajaja).

  12. 27 septiembre, 2014

    No hay de qué Óscar 🙂 ¡Un abrazo!

  13. 13 octubre, 2014

    Estaría bien poner, cuantos gramos absorbe el cuerpo de proteínas en cada comida. He leído foros y pone 0,8 gramos x kg al dia. Entonces serian unos 30 gr, en cada comida de protes aprox?

    Un saludo y gracias

  14. 29 noviembre, 2014

    Exelente, bien explayado, muy buen articulo. Ahora con esto me voy a hacer estudios de sangre y demás y hablar con un nutricionista del deporte para que me encamine a una dieta sin lacteos, para poder ganar músculos y fuerza más suplementasión, porque realmente ya no tolero más ni la leche ni los lácteos, esa lactosa es una basura, imposible de digerir bien.

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